Capacitatea moleculei de oxigen de legare, cu proteinele heme, este ceea ce face diferența în ambele molecule. Hemoglobina este numită hemoproteină tetramerică, în timp ce mioglobina se numește proteină monomerică. Hemoglobina se găsește sistematic pe tot corpul, în timp ce mioglobina se găsește numai în țesuturile musculare.
Hemoglobina este formată din proteine și grup protetic și este bine cunoscută pentru transportul pigmentului de oxigen. Este partea cea mai vitală pentru a susține viața, deoarece acționează în transportul oxigenului și dioxidului de carbon în întregul corp.
Mioglobina funcționează numai pentru celulele musculare, primind oxigen de la RBC și mai departe transportând-o la un organ mitocondrial al celulelor musculare. Ulterior, acest oxigen este utilizat pentru respirația celulară pentru a crea energie. În acest articol, vom lua în considerare punctele remarcabile care diferențiază hemoglobina și mioglobina.
Diagramă de comparație
| Baza de comparație | Hemoglobină | mioglobina |
|---|---|---|
| Numărul de lanțuri | Hemoglobina are 4 lanțuri de două tipuri diferite: alfa și beta, delta, gamma sau epsilon (în funcție de tipul de hemoglobină). | Conține lanțuri polipeptidice unice. |
| Tipul structurii | Un tetramer. | Un monomer. |
| leagă | Leagă CO2, CO, NO, O2 și H +. | Se leagă de O2, strâns și ferm. |
| Prezența lor | Sistemic pe tot corpul. | În celulele musculare. |
| Tipuri de curbă | Curba de legare sigmoidă. | Curba hiperbolică. |
| De asemenea cunoscut ca si | Hb. | Mb. |
| Rol | Hemoglobina este transportată împreună cu sângele către întregul corp și transportă oxigen. | Mioglobina furnizează oxigen doar mușchilor, ceea ce este util în timpul înfometat al oxigenului. |
| Concentrația în sânge | Risc ridicat în RBC. | Scăzut. |
Definiția Hemoglobin
Hemoglobina este moleculele de proteine heme găsite în globulele roșii, transportând oxigenul din plămâni către țesutul corpului și returnează dioxidul de carbon din țesut înapoi în plămâni.
Hemoglobina are mai puțină afinitate pentru legarea oxigenului, iar concentrația sa este mai mare în RBC (globule roșii). Deci, atunci când oxigenul se leagă de prima subunitate a hemoglobinei, aceasta se schimbă în structura cuaternară a proteinei și astfel ușor se leagă alte molecule.
Ar trebui să existe un nivel standard de Hb prezent în corpul cuiva, care poate varia foarte mult în funcție de vârsta și sexul persoanei. Anemia este starea în care nivelul de Hb sau celule roșii prezente în sânge scade.
Structura hemoglobinei
Hemoglobina conține o grupare heme care este o proteină și păstrată necovalent . Diferența constă în partea globinei care are aranjamentul diferit de aminoacizi la diferite animale.
„ Heme ” este fierul central, conectat cu patru inele pirolice. Fierul are forma unui ion feric, în timp ce inelele pirolice sunt atașate de punți de metilen.
Globina - partea proteică este un dimer de heterodimer (alfa-beta) ceea ce înseamnă că patru molecule de proteine sunt conectate în care două globule alfa și alte două pot fi catene beta, delta, gamma sau epsilon-globulină, care depinde de tip de hemoglobină. Acest lanț de globulină conține compus "porfirină" care conține fier.
Hemoglobina (oameni) constă din două subunități alfa și două beta unde fiecare subunitate alfa are 144 reziduuri și subunitatea beta are 146 reziduuri. Ajută la transportul oxigenului în întregul corp.
Importanța hemoglobinei
- Dă culoare sângelui.
- Hemoglobina acționează ca un purtător pentru transportul oxigenului și al dioxidului de carbon.
- Acesta joacă un rol în metabolismul eritrocitelor.
- Acționează ca cataboliți activi fiziologici.
- Ajută la menținerea pH-ului.
Tipuri de hemoglobină
- Hemoglobina A1 (Hb-A1).
- Hemoglobina A2 (Hb-A2).
- Hemoglobina A3 (Hb-A3).
- Hemoglobina embrionara.
- Hemoglobină glicozilată.
- Hemoglobina fetală (Hb-A1).
Definiția Myoglobin
Mioglobina este un fel de proteine heme, care servește ca loc de depozitare intracelulară pentru oxigen. În timpul privării de oxigen, oxigenul legat numit oximoglobină este eliberat de forma legată și utilizat în continuare în alte scopuri metabolice.
Întrucât mioglobina are o structură terțiară, care este ușor solubilă în apă, în care caracterele sale care sunt expuse la suprafața moleculelor sunt hidrofile, în timp ce acele molecule care sunt ambalate în interiorul moleculei sunt de natură hidrofobă. După cum sa discutat deja, este vorba despre o proteină monomerică având o greutate moleculară de 16.700, care este la o pătrime față de cea a hemoglobinei.
Structura mioglobinei
Este format din regiuni non-elicoidale, de la A la H, care este elicele alfa cu mâna dreaptă și 8 la număr. Deși structura mioglobinei este similară cu cea a hemoglobinei.
Mioglobina are și proteina numită heme, care conține fier și dă culoare roșie și maro proteinelor. Există în structura secundară a proteinei având un lanț liniar de aminoacizi. Conține o subunitate de elicele alfa, iar foile beta și prezența legăturii de hidrogen au marcat stabilizarea sa.
Mioglobina ajută la transportul și la depozitarea oxigenului în celulele musculare, care ajută în timpul funcționării mușchilor prin furnizarea de energie. Legarea oxigenului este mai strânsă cu mioglobina, deoarece sângele venos se combină mai ferm decât hemoglobina.
Mioglobina se găsește mai ales în mușchi, ceea ce este util organismelor în timpul lipsei de oxigen. Balenele și garniturile conțin o cantitate mare de mioglobină. Eficiența furnizării de oxigen este mai mică în comparație cu cea a hemoglobinei.
Importanța mioglobinei
- Mioglobina are o afinitate puternică pentru legarea oxigenului, ceea ce o face capabilă să o depoziteze eficient în mușchi.
- Ajută organismul în situația de înfometare a oxigenului, în special în situația anaerobă.
- Transporta oxigen la celulele musculare.
- De asemenea, ajută la reglarea temperaturii corpului.
Diferențe cheie între hemoglobină și mioglobină
Ambele molecule au capacitatea de legare a oxigenului, așa cum s-a discutat mai sus, sunt diferențele cheie.
- Hemoglobina are patru lanțuri de două tipuri diferite - alfa și beta, gamma sau epsilon (în funcție de tipul de hemoglobină) și formează o structură de tetramer, în timp ce mioglobina conține un singur lanț polipeptidic așa numit monomer, deși ambele au ionul central ca fier și ligand de legare ca oxigen.
- Hemoglobina se leagă de O2, CO2, CO, NU, BPH și H +, în timp ce mioglobina se leagă numai de O2.
- Acesta furnizează hemoglobină împreună cu sânge sistemic pe tot corpul, în timp ce mioglobina furnizează oxigen numai pentru mușchi .
- Hemoglobina care este cunoscută și sub denumirea de Hb este prezentă în cantitate mai mare în RBC decât mioglobina cunoscută și sub denumirea de Mb .
- Hemoglobina este transportată împreună cu sângele în toate părțile corpului, ajută, de asemenea, la transportul oxigenului; Mioglobina oferă oxigen mușchilor, ceea ce este util atunci când există o cantitate mare de oxigen de sânge.
Asemănările
Ambele conțin proteină care conține fier ca metalul lor central.
Ambele sunt proteine globulare.
Ambele au ligandul sub formă de Oxigen (O2).
Concluzie
Astfel, putem spune că hemoglobina și mioglobina sunt importante în mod egal și fiziologic, datorită capacității lor de a lega oxigenul. Acestea au fost primele molecule a căror structură tridimensională a fost descoperită prin cristalografia cu raze X. Anomaliile elementelor constitutive pot duce la boli și tulburări severe.
Hemoglobina și mioglobina diferă în afinitățile de legătură cu oxigenul. Dar ionul lor metalic central este același, împreună cu aceleași molecule de legare a ligandului. Amândoi sunt importanți pentru corp, întrucât, fără ei, nu ne putem imagina viața
Nu există postări conexe.
